Main menu

Pages

التنظيم المجهري للييفات العضلية Microscopic Organization of Myofibrils

 


 

التنظيم المجهري للييفات العضلية Microscopic Organization of Myofibrils

لو نظرنا إلى اللييفة العضلية الواحدة بواسطة مجهر ضوئي، سنجد أنها تتألف من نمط متكرر من أشرطة داكنة اللون تتبادل مع أخرى فاتحة اللون، وتترتب الأشرطة بشكل عرضي على المحور الطولي للييفة ( شکل 13 - 6).

تدعى الأشرطة الداكنة أشرطة A - Band ) A ) اشتقاقا من كلمة anisotropic وذلك لأنها تبدو داكنة تحت الضوء المستقطب المستخدم في بعض المجاهر وذلك بسبب الترتيب المتوازي المنتظم لخيوطها البروتينية (أي هو مستقطب للضوء المرئي). أما الأشرطة الفاتحة اللون فسميت أشرطة I - Band ) I ) اشتقاقا من كلمة isotropic حيث تبدو فاتحة اللون تحت ضوء المجهر المستقطب مما يشير لوجود مكون واحد (غير مستقطب ، تمرر الضوء بكافة الاتجاهات).

وحيث أن اللييفات العضلية تترتب بجانب بعضها البعض بشكل متواز وبصورة منتظمة بحيث يصطف الشريط الداكن في لييفة تماما بجانب الشريط الداكن للييفة المجاورة لذا فإن الليف العضلي بكامله يأخذ الشكل المخطط عرضيا. وقد نتج عن هذا الترتيب تسمية العضلات بالعضلات المخططة .striated

ولو أمعنا النظر في تفاصيل الصور المأخوذة بالمجهر الإلكتروني للألياف العضلية وللييفات لوجدنا أن المنطقة الوسطى تماما لكل شريط داكن (۸) تبدو فاتحة اللون نسبيا ولذا فقط أطلق عليها مصطلح منطقة H (مأخوذة من كلمة Helle وتعني فاتح). كذلك فإن منتصف منطقة H يبدو داكنة مقارنة ببقية منطقة H وقد أطلق على هذا الخط الداكن اسم خط M - line ) M ) وهو يمثل بروتينا يربط الخيوط البروتينية السميكة المتجاورة المكونة لشريط A عند المنتصف إلى بعضها البعض، كما أنه موقع لأنزيمات مهمة في أيض الطاقة مثل creatine kinase.

أما الشريط الفاتح اللون (I) فإنه يبدو مقسوما عند منتصفة تقريبا بخط متعرج يدعي قرص Z حيث يمثل هذا القرص طبقة من البروتين تربط الخيوط البروتينية الرفيعة المكونة لشريط آ في اللييفة كما أنه يربط اللييفة عند هذه النقطة إلى اللييفات المحيطة بها الأمر الذي يثبت ترتيب الأشرطة الفاتحة والداكنة على طول الليف العضلي مما يعطيه المظهر المخطط الذي أشرنا له.

 

 

التركيب الدقيق والكيميائي للييفات Ultrastructure and Chemical Composition of Myofibrils

تدعى المنطقة المحصورة بين قرصي Z في اللييفة الواحدة قطعة عضلية sarcomere وهذه يبلغ طولها أثناء انبساط اللييف حوالي 2.6 میکرومترا. وتتراص القطع العضلية بجانب بعضها طوليا لتكون اللييف. وتعتبر القطعة العضلية الوحدة الوظيفية للخلية العضلية وللعضلة بالكامل.

تحتوي القطعة العضلية نوعين من الخيوط العضلية myofilament هما الخيوط السميكة thick filements وتحتل شريط A والخيوط الرفيعة thin filaments وتحتل شريط ] وأطراف شريط A. يبلغ قطر الخيوط السميكة حوالي 16 نانومترا وتتألف بشكل أساسي من بلمرة جزيئات عديدة من بروتين يدعى ميوسين myosin.

جزيء ميوسين (شکل 13 - 7) ذو تركيب مزدوج متميز، إذ أن له ذنب tail خيطي الشكل يتكون من التواء خيطين على بعضهما البعض وله رأس head كروي مزدوج. وفي كل من رأسي جزيء ميوسين يوجد موقع لارتباط (ATP - binding site ( ATP يمكنه من الارتباط با ATP ومن ثم تحليله فهو يعمل إذا كأنزيم يحلل ( ATPase ( ATP (وسيشار لهذه الوظيفة لاحقا بنشاط میوسین محلل myosin ATPase activity  ATP) كما أن به موقع للارتباط بالخيط الرفيع actin - binding site. تشكل رؤوس ميوسين الكروية جسورا عرضية cross - bridges ترتبط بالخيوط الرفيعة على هيئة وصلات عرضية تسبب انزلاق نوعي الخيوط على بعضهما البعض. ولا يتشكل الخيط السميك من جزيء میوسین واحد بل من حوالي 300 – 400 جزيء ميوسين تتجمع فيها أذناب الجزيئات كحزمة متوازية من العصي أما الرؤوس فإنها تبرز نحو الخارج عند طرفي الخيط السميك. تكون المنطقة الوسطى للخيط عادة خالية من الجسور العرضية ( الرؤوس) ولذا فإنها تسمى منطقة عارية bare Zone وتكون عادة في منتصف الخيط إذ تشكل منطقة H التي أشرنا لها سابقا.

وقد أشرنا سابقا إلى أن الخيوط السميكة المتجاورة ترتبط إلى بعضها عرضيا عند منتصف منطقة H بخط M الذي يثبت الخيوط السميكة كما يمثل خطأ مرجعيا يتم انزلاق الخيوط نحوه من كل من جانبي القطعة العضلية. كذلك ولتثبيت الخيوط السميكة بشكل أفضل وجعل مكونات القطعة العضلية تتصرف كوحدة وظيفية واحدة فإن الأطراف البعيدة للخيوط السميكة تشد إلى قرص Z في كل جانب من جانبي القطعة العضلية بواسطة بروتين كبير الحجم يدعى رابط (موصل) titin  connectin .

 

 

التركيب الدقيق للخيط السميك

يبلغ وزن جزيء ميوس ين حوالي (000، 460) وهو يتكون من ستة سلاسل من عديدات الببتيد، اثنتان منها سلاسل ثقيلة heavy chain ( الوزن الجزئي لكل منهما 220،000 ) تشكل كل واحدة الرأس والذنب وهما ملتفان حول بعضهما البعض، وأربع سلاسل خفيفة light chains تحيط برأس جزيء ميوسين ( الوزن الجزيئي لكل منها 20،000 ). يحتوي الرأس على موقع لارتباط ATP وآخر لارتباط أكتين يرتبط بموقع مناظر موجود على أكتين يدعى موقع ارتباط میوسین.

يشكل الرأس والسلاسل الخفيفة المحيطة به الجسور العرضية التي تحدث انزلاق الخيوط على بعضها البعض. وبالإضافة إلى أن لرأس ميوسين وظيفة تركيبية فإن له كذلك وظيفة أنزيمية إذ أن له القدرة على تحليل ATP والاستفادة من نواتج هذا التحليل في الارتباط بأكتين وباحداث انزلاق الخيوط على بعضها وبالانفصال عنه ثانيه لتكرار هذه العملية.

لا يستطيع جزيء واحد من ميوسين العمل منفردا لإحداث الانزلاق، إذ تتبلمر 300 - 400 جزيء مشكلة خيطا سميكة يحتل منتصف القطعة العضلية وتحديدا شريط A. تترتب جزئيات ميوسين مع بعضها البعض بشكل متميز، فعند وجود عدة جزيئات معا تتقابل الأذناب عند المنتصف بينما تندفع الرؤوس نحو الأطراف ويشكل هذا الترتيب الخيط السميك الذي يتكون من منطقة وسطى عارية من الرؤوس ومنطقتين طرفيتين متناظرتين تبرز فيهما الرؤوس بشكل عمودي تقريبا على المحور الطولي للخيط المتكون. ولا تحتل جميع رؤوس میوسين مستوى واحدا بل تأخذ شكل شريطين حلزونين وهميين پلتفان حول محيط الخيط السميك، كل شريط يكمل دورة كاملة بعد أن تبرز منه ثلاثة رؤوس بين كل منها والآخر زاوية مقدارها 120 وبعد أن يكون قد ابتعد عن نقطة الأصل مسافة طولية مقدارها 42.9 نانومترا (أي يبرز الرأس الأول في مستوى معين ويعقبه الرأس الثاني بعد إزاحة طولية مقدارها 14.3 نانومترا وإزاحة جانبية مقدارها 120 ثم يبرز الرأس الثالث بإزاحة طولية وجانبية مماثلة وهكذا تتكرر الإزاحة وحيث أن لدينا شريطان من الرؤوس، فإن عدد الرؤوس التي ستبرز هو ستة رؤوس تتوزع على ستة مستويات على محيط الخيط، ولذا فإن الزاوية المحصورة بين كل مستوى تبرز منه الرؤوس والمستوى المجاور له تساوي 6 / 360 = 60 °. وحيث أن الرؤوس هذه سترتبط لاحقا بخيوط أكتين لذا فإننا نتوقع نظرية وجود ستة خيوط رفيعة (محتويه على أكتين) محيطة بخيط ميوسين واحد، وهو ما وجد فعلا.

 

الشكل 13-7: التركيب الدقيق لبروتين ميوسين (أ) ولخيط سميك تبرز منه رؤوس ميوسين (ب)، والمنطقة العارية في منصف الخيط السميك (ج).

الشكل 13-7: التركيب الدقيق لبروتين ميوسين (أ) ولخيط سميك تبرز منه رؤوس ميوسين (ب)، والمنطقة العارية في منصف الخيط السميك (ج).

 

 

الشكل 13-8: التركيب الدقيق للخيط الرفيع.

الشكل 13-8: التركيب الدقيق للخيط الرفيع.

 

 

 

التركيب الدقيق للخيط الرفيع

يبلغ قطر الخيط الرفيع 6 نانومترات ويتألف من البروتينات الآتية شكل 13 - 8):

 

أ‌-       أكتين Actin : يكون جزيء أكتين كروي الشكل وقطره حوالي 5.5 نانومترا ويطلق عليه لهذا G - actin ويوجد على الجزيء الواحد مواقع نشطة الارتباط رؤوس میوسین myosin - binding sites وتتبلمر جزيئات G - actin لتشكل تركيبا ليفيا يدعى F- actin ويلتف كل خيطين من أكتين الليفي F - actin حول بعضهما ليشكلا تركيبا حلزونية خيطية يشبه التفاف خيطي المسبحة حول بعضهما البعض.

ب‌-  تروبومايوسين Tropomyosin : يكون جزيء تروبومایوسن قضيبي الشكل وهو يتلمر مع جزيئات أخرى من النوع نفسه ليشكل خيوطا متطاولة يلتف كل اثنان منها حول خيط أكتين المزدوج السابق الذكر ليعطيانه دعما وصلابة. عندما تكون العضلة في حالة انبساط، تغطي خيوط تروبومایوسین مواقع ارتباط ميوسين الموجودة على جزيئات أكتين فلا يتمكن ميوسين من الارتباط بالخيوط الرفيعة ولهذا فإن وظيفة تروبومايوسين هي وظيفة تنظيمية regulatory.

ت‌-  تروبونين( Troponin ( Tn : يتكون بروتين تروبونين من ثلاث تحت وحدات كل واحدة منها هي عبارة عن عديد ببتيد وتشكل الثلاث معا معقدة واحدة له وظيفة تنظيمية لعملية الانقباض.

تدعى تحت الوحدة الأولى (TnI) وهي مثبطة inhibitory إذ أنها ترتبط بجزيئات أكتين وتساعد في استقرار المعقد واستقرار تروبومايوسين على مواقع ارتباط میوسین و بهذا تثبط الانقباض. أما تحت الوحدة الثانية فتدعى (TnT) وهي ترتبط بتروبومايوسين وتساعد في تثبيته بموقعه على أكتين، وتدعى تحت الوحدة الثالثة ( TnC) وهي قادرة على الارتباط بأيوني كالسيوم (+2Ca) مما ينشطها ويجعلها قادرة على الارتباط بأيوني كالسيوم آخرين ليصبح مجموع أيونات كالسيوم المرتبطة بجزي TnC أربع أيونات. أن هذا الارتباط بكالسيوم يحدث تغير في شكل conformational change تروبونين مما يزيح تروبومایوسین جانبا عن موقع ارتباط ميوسين الموجود على أكتين، الأمر الذي يسمح لرأس میوسین بالارتباط بأكتين وبالتالي لعملية انزلاق الخيوط على بعضها ومن ثم الانقباض.

وبشكل عام فإن الخيط الرفيع يضم 300 - 400 جزيء أكتين و 40 - 60 جزيء تروبومايوسين أما تروبونين فإنه يتواجد عند كل جزيء سابع من أكتين الكروي. ولو تفحصنا بشكل عابر رسما اللقطعة العضلية وحاولنا تحليل مكوناتها لاستنتجنا للوهلة الأولى أن كل طرف من أطراف الخيط السميك يحاط فقط باثنين من الخيوط الرفيعة، وفي هذا الاستنتاج خطأ كبير وذلك لأننا ننظر إلى مستوى واحد  one plane( 2 – dimensions( ولكن لو تخيلنا التركيب ثلاثي الأبعاد لوجدنا أن كل خيط سميك يحاط بستة من الخيوط الرفيعة التي تصنع مع بعضها البعض رؤوس شكل سداسي منتظم يقع الخيط السميك في مركزه. كذلك فإن الخيط الرفيع الواحد يحاط بثلاثة خيوط سميكة تصنع مع بعضها البعض مثلثا متساوي الأضلاع يقع الخيط الرفيع في مركزه (شکل 13 - 9).

الشكل 13-9: مقطع عرضي لليف عضلي (أ) كما يبدو في المجهر الإلكتروني (من المرجع 10) ورسم تخطيطي يبين ترتيب الخيوط السميكة والرفيعة بالنسبة لبعضها البعض (ب) وتحديد الموقع في القطعة العضلية الذي أخذ فيه المقطع (ج).

.

الشكل 13-9: مقطع عرضي لليف عضلي (أ) كما يبدو في المجهر الإلكتروني (من المرجع 10) ورسم تخطيطي يبين ترتيب الخيوط السميكة والرفيعة بالنسبة لبعضها البعض (ب) وتحديد الموقع في القطعة العضلية الذي أخذ فيه المقطع (ج).

 

 

الشكل 13-10: رسم يبين تركيب الشبكة الساركوبلازمية في ليف عضلي.

الشكل 13-10: رسم يبين تركيب الشبكة الساركوبلازمية في ليف عضلي.

 

 

 



 

الفصل الثالث عشر:

·        الجهاز العضلي

·        تطور العضلات

·        أنواع العضلات

·        العضلات الهيكلية (المخططة

·        وظائف العضلات العامة

·        الخواص الوظيفية للعضلات

·        ترتيب الحزم العضلية في العضلة

·        العضلات كأزواج متضادة

·        العضلات کروافع

·        تسمية العضلات الهيكلية

·        تركيب العضلات الهيكلية المكون الضام

·        المكون العضلي

·        التنظيم المجهري للييفات العضلية

·        التركيب الدقيق و الكيميائي للييفات

·        التركيب الدقيق للخيط السميك

·        التركيب الدقيق للخيط الرفيع

·        الشبكة الساركوبلازمية والأنيبيبات المستعرضة

·        العلاقة التركيبية والوظيفية بين الأنيبيب المستعرض والأكياس النهائية

·        انقباض الليف العضلى

·        آلية الانقباض

·        فرضية الخيوط المنزلقة

·        ازدواج التهيج والانقباض

·        تنظيم انقباض العضلة

·        تغيير تكرار التنبيه

·        استنفار أعداد متباينة من الوحدات الحركية

·        ميكانيكا العضلات

·        منحنى الثقل والسرعة للعضلات

·        منحنى الطول والتوتر في العضلة

·        أيض العضلات

·        حاجة العضلات إلى الطاقة

·        مصادر الطاقة

·        دين الأكسجين

·        تعب العضلات

·        إنتاج الحرارة أثناء النشاط العضلي

·        ظاهرة الدرج

·        أنواع الألياف العضلية

·        خصائص انواع الألياف العضلية

·        العضلات الملساء

·        التنظيم والموقع

·        التركيب

·        التغذية العصبية

·        انقباض العضلات الملساء

·        مصادر كالسيوم

·        تنشيط الجسور العرضية

·        حدوث الانبساط

·        أنواع العضلات الملساء

·        العضلات القلبية

·        أثر التمرين على العضلات

·        الانكماش العضلي الناتج من عدم الاستعمال

·        الإصابات نتيجة التمرين

·        بعض اضطرابات الجهاز العضلي




 

 

المصادر

  • التشريح الوظيفي وعلم وظائف الأعضاء ، الدكتور شتيوي العبدالله (2012) ، دار المسيرة عمان – الأردن.

 

  • Prosser, C. Ladd (1991). Comparative Animal Physiology, Environmental and Metabolic Animal Physiology (4th ed.). Hoboken, NJ: Wiley-Liss. pp. 1–12. ISBN 978-0-471-85767-9.
  •  Hall, John (2011). Guyton and Hall textbook of medical physiology (12th ed.). Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier. p. 3. ISBN 978-1-4160-4574-8.
  •  Widmaier, Eric P.; Raff, Hershel; Strang, Kevin T. (2016). Vander's Human Physiology Mechanisms of Body Function. New York, NY: McGraw-Hill Education. pp. 14–15. ISBN 978-1-259-29409-9.
  • R. M. Brain. The Pulse of Modernism: Physiological Aesthetics in Fin-de-Siècle Europe. Seattle: University of Washington Press, 2015. 384 pp., [1].
  • Rampling, M. W. (2016). "The history of the theory of the circulation of the blood". Clinical Hemorheology and Microcirculation. 64 (4): 541–549. doi:10.3233/CH-168031. ISSN 1875-8622. PMID 27791994. S2CID 3304540.
  • Bernard, Claude (1865). An Introduction to the Study of Ex- perimental Medicine. New York: Dover Publications (published 1957).
  •  Bernard, Claude (1878). Lectures on the Phenomena of Life Common to Animals and Plants. Springfield: Thomas (published 1974).
  •  Brown Theodore M.; Fee Elizabeth (October 2002). "Walter Bradford Cannon: Pioneer Physiologist of Human Emotions". American Journal of Public Health. 92 (10): 1594–1595. doi:10.2105/ajph.92.10.1594. PMC 1447286.
  •  Heilbron, J. L. (2003). The Oxford Companion to the History of Modern Science, Oxford University Press, p. 649, link.
  •  Feder, ME; Bennett, AF; WW, Burggren; Huey, RB (1987). New directions in ecological physiology. New York: Cambridge University Press. ISBN 978-0-521-34938-3.
  •  Garland, Jr, Theodore; Carter, P. A. (1994). "Evolutionary physiology" (PDF). Annual Review of Physiology. 56 (1): 579–621. doi:10.1146/annurev.ph.56.030194.003051. PMID 8010752.

 





Comments

contents title