Main menu

Pages


What Is an Enzyme Structure and Function?

تركيب ووظيفة الإنزيمات؟

 

What Is an Enzyme Structure and Function?  تركيب ووظيفة الإنزيمات؟

 

 

الإنزيمات enzymes هي بروتينات تسهل عملية التمثيل الغذائي الخلوي عن طريق خفض مستويات طاقة التنشيط (Ea) من أجل تحفيز التفاعلات الكيميائية بين الجزيئات الحيوية. تقلل بعض الإنزيمات من طاقة التنشيط إلى مستويات منخفضة لدرجة أنها تعكس التفاعلات الخلوية. ولكن في جميع الحالات ، تسهل الإنزيمات التفاعلات دون احداث اي تغير ، مثل طريقة احتراق الوقود عند استخدامه.

 

 

 

طريقة عمل الأنزيم

لكي تحدث التفاعلات الكيميائية ، يجب أن تتصادم الجزيئات في ظل الظروف المناسبة التي يمكن أن تساعد الإنزيمات على تكوين هكذا ظروف. على سبيل المثال ، بدون وجود إنزيم مناسب ، ستظل جزيئات الجلوكوز glucose  وجزيئات الفوسفات في الجلوكوز 6 فوسفات مرتبطة. ولكن عند إدخال إنزيم الهيدرولاز  hydrolase ، تنفصل جزيئات الجلوكوز والفوسفات.

 

 

 

التكوين

يتراوح الوزن الجزيئي النموذجي للأنزيم (الأوزان الذرية الإجمالية لذرات الجزيء) من حوالي 10000 إلى أكثر من مليون. عدد قليل من الإنزيمات لاتعتبر في الواقع بروتينات ، ولكنها تتكون بدلاً من ذلك من جزيئات RNA الحفازة الصغيرة. الإنزيمات الأخرى عبارة عن مجمعات بروتينات متعددة تشتمل على وحدات فرعية بروتينية فردية متعددة.

 

في حين أن العديد من الإنزيمات تحفز التفاعلات في حد ذاتها ، يتطلب بعضها مكونات إضافية غير بروتينية تسمى "العوامل المساعدة cofactors" ، والتي قد تكون أيونات غير عضوية مثل Fe2+ ، Mg2+ ، Mn2+ ، أو Zn2+ ، أو قد تتكون من جزيئات عضوية أو معدنية عضوية تعرف باسم "الإنزيمات المساعدة coenzymes . "

 

 

 

التصنيف

يتم تصنيف غالبية الإنزيمات إلى الفئات الرئيسية الثلاث التالية ، بناءً على التفاعلات التي تحفزها:

 

  • انزيمات الأكسدة Oxidoreductases  :تحفز تفاعلات الأكسدة التي تنتقل فيها الإلكترونات من جزيء إلى آخر. مثال: ديهيدروجينيز dehydrogenase الكحول ، الذي يحول الكحول إلى الألدهيدات أو الكيتونات. هذا الإنزيم يجعل الكحول أقل سمية لأنه يقوم بكسره ، ويلعب أيضًا دورًا رئيسيًا في عملية التخمير.

 

  • النواقل Transferases : تحفز نقل مجموعة وظيفية من جزيء إلى آخر. تشمل الأمثلة الرئيسية على النواقل الأمينية ، التي تحفز تدهور الأحماض الأمينية عن طريق إزالة المجموعات الأمينية.

 

  • هيدرولاز Hydrolase  :تعمل إنزيمات هيدرولاز على تحفيز التحلل المائي ، حيث يتم تفكيك الروابط الفردية عند التعرض للماء. على سبيل المثال ، الجلوكوز 6 فوسفاتيز هو هيدرولاز يزيل مجموعة الفوسفات من الجلوكوز 6 فوسفات ، تاركا الجلوكوز و H3PO4 حمض الفوسفوريك.

 

 

 

فيما يلي ثلاثة إنزيمات أقل شيوعًا:

  • الليياز Lyases : يحفز الليياز تحلل الروابط الكيميائية المختلفة بوسائل أخرى غير التحلل المائي والأكسدة ، وغالبًا ما تشكل روابط مزدوجة جديدة أو هياكل حلقية. Pyruvate decarboxylase هو مثال على اللياز الذي يزيل CO2 ثاني أكسيد الكربون من البيروفات pyruvate .


  • الإيزوميراز Isomerases : تحفز الإيزوميراز التحولات الهيكلية في الجزيئات ، مما يسبب تغيرات في الشكل. مثال: ribulose phosphate epimerase ، الذي يحفز التحويل المتبادل بين ribulose-5-phosphate and xylulose-5-phosphate.

 

  • الليغيز Ligases : يحفز الربط - مجموعة من أزواج الركائز. على سبيل المثال ، hexokinases  هو ligase يحفز تحويل الجلوكوز و ATP مع الجلوكوز 6-فوسفات و  ADP

 

 

 

أمثلة في الحياة اليومية

تؤثر الإنزيمات على الحياة اليومية. على سبيل المثال :

  1. تساعد الإنزيمات الموجودة في منظفات الغسيل على تحلل البروتينات المسببة للبقع.
  2. بينما يساعد الليباز على إذابة بقع الدهون.
  3. تعمل الإنزيمات المقاومة للحرارة والبرودة في درجات الحرارة القصوى ، وبالتالي فهي مفيدة للعمليات الصناعية التي تتطلب درجات حرارة عالية أو المعالجة الحيوية ، والتي تحدث في ظروف قاسية ، مثل تلك الموجودة في القطب الشمالي.
  4. في صناعة المواد الغذائية ، تحول الإنزيمات النشا إلى سكر ، من أجل صنع مواد تحلية من مصادر أخرى غير قصب السكر.
  5. في صناعة الملابس ، تقلل الإنزيمات الشوائب في القطن وتقلل من الحاجة إلى المواد الكيميائية الضارة المحتملة المستخدمة في عملية دباغة الجلود.
  6. أخيرًا ، تبحث صناعة البلاستيك باستمرار عن طرق لاستخدام الإنزيمات لتطوير منتجات قابلة للتحلل.

 

 



المصادر

  • Murphy JM, Farhan H, Eyers PA (2017). "Bio-Zombie: the rise of pseudoenzymes in biology". Biochem Soc Trans. 45 (2): 537–544. doi:10.1042/bst20160400. PMID 28408493.
  •  Murphy JM, et al. (2014). "A robust methodology to subclassify pseudokinases based on their nucleotide-binding properties". Biochemical Journal. 457 (2): 323–334. doi:10.1042/BJ20131174. PMC 5679212. PMID 24107129.
  •  Schomburg I, Chang A, Placzek S, Söhngen C, Rother M, Lang M, Munaretto C, Ulas S, Stelzer M, Grote A, Scheer M, Schomburg D (January 2013). "BRENDA in 2013: integrated reactions, kinetic data, enzyme function data, improved disease classification: new options and contents in BRENDA". Nucleic Acids Research. 41 (Database issue): D764–72. doi:10.1093/nar/gks1049. PMC 3531171. PMID 23203881.
  •  Radzicka A, Wolfenden R (January 1995). "A proficient enzyme". Science. 267 (5194): 90–931. Bibcode:1995Sci...267...90R. doi:10.1126/science.7809611. PMID 7809611. S2CID 8145198.
  •  Callahan BP, Miller BG (December 2007). "OMP decarboxylase—An enigma persists". Bioorganic Chemistry. 35 (6): 465–9. doi:10.1016/j.bioorg.2007.07.004. PMID 17889251.
  •  de Réaumur RA (1752). "Observations sur la digestion des oiseaux". Histoire de l'Academie Royale des Sciences. 1752: 266, 461.
  •  Williams HS (1904). A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences. Harper and Brothers




Comments

contents title